LHCII ist der Haupt-Lichtsammelkomplex des Photosystems II im Photosyntheseapparat höherer Pflanzen. Sein Apoprotein, das häufigste Membranprotein in Pflanzen, bindet 50 % des Gesamtchlorophylls. Nicht nur die Energiesammlung für den Photosyntheseapparat gehört zu den Aufgaben des LHCII, sondern er ist auch beteiligt an der Dissipation überschüssiger Anregungsenergie, dem Ausbalancieren der Anregung beider Photosysteme und der Stapelung der Thylakoidmembran. LHCII ist eines der wenigen Membranproteine, deren Struktur bekannt ist und die gleichzeitig in vitro rückgefaltet werden können. Das eröffnet zahlreiche experimentelle Möglichkeiten, wenn man die Funktionen dieses wichtigen Membranproteins aufgrund seiner Struktur verstehen möchte.
Wir nutzen die Möglichkeit, bakteriell exprimiertes LHCII-Apoprotein in vitro zu einem strukturell authentischen Pigment-Protein-Komplex zu rekonstituieren. Wenn dabei Spinmarker ortsspezifisch in den Komplex eingeführt werden, wird der Komplex zugänglich für die Elektronen-paramagnetische Resonanz-Spektroskopie, mit der die Struktur einzelner Proteindomänen untersucht und deren Strukturdynamik charakterisiert werden kann (Zusammenarbeit mit Prof. Gunnar Jeschke, ETH Zürich; Ref.: Jeschke et al., 2005; Volkov et al., 2008; Dockter et al., 2009; Dockter et al, 2012; Fehr et al., 2015, 2016). Diese und andere spektroskopische Methoden (Fluoreszenz, Circulardichroismus – CD) werden eingesetzt, um mögliche Konformationsveränderungen des LHCII in seinen verschiedenen Funktionszuständen zu charakterisieren. Weiterhin interessieren wir uns dafür, wie die Eigenschaften von Membran-inseriertem LHCII abhängen von der Lipid-Zusammensetzung der Membran (Ref.: Yang et al., 2006) und für die Eigenschaften des Proteins in künstlichen Membranen (Ref.: Zapf et al., 2015).