Zur Person

Portrait

Harald Paulsen

Institut für Allgemeine Botanik
Johannes-von-Müller-Weg 6, Raum 00125
Tel.: 06131/39-24633 * Fax: 06131/39-23787 *
E-mail: paulsen<AT>uni-mainz.de

Werdegang

  • 1973-78 Studium Chemie in Göttingen, Diplom in Organischer Chemie
  • 1983 Promotion (Physiolog. Chemie, Prof. Zachau, München)
  • 1985-88 Post-doc (Harvard Univ., Cambridge, MA, USA, Prof. Bogorad)
  • 1988-95 Assistent/ Oberassistent in München, Forschungsaufenthalt in Jerusalem und Oxford, England
  • 1992 Habilitation für Botanik in München (Prof. Rüdiger)
  • 1996 C4-Professur für Allgemeine Botanik in Mainz

Lehraufgaben

  • B.Sc.-Modul „Pflanzenphysiologie und Biochemie“
  • M.Sc.-Modul „Molekulare Entwicklungs- und Stoffwechselphysiologie der Pflanzen I und II
  • VL und Seminare zu Photosynthese, Proteinen, Spektroskopie, Soft Skills, etc.

Gremienarbeit

  • Geschäftsführender Leiter des Instituts für Allgemeine Botanik: 1996-2017. Geschäftsführender Leiter des Instituts für Molekulare Physiologie: seit 2017
  • Dekan 2003-08

Molekulare Pflanzenphysiologie

FORSCHUNG

Molekulare Struktur und Funktion von Lichtsammlerkomplexen des Photosyntheseapparats höherer Pflanzen

Die Lichtsammlerkomplexe im Photosyntheseapparat stellen die Hauptmenge der Membranproteine in Pflanzen dar und sind ein Garant für die hohe Effizienz der pflanzlichen Photosynthese. Die Komplexe, bestehend aus knapp 250 Aminosäuren und 18 daran gebundenen Blattfarbstoff-Molekülen, haben eine erstaunliche Fähigkeit zur Selbstorganisation. Dies nutzt die Arbeitsgruppe, um rekombinante Lichtsammlerkomplexe mit gezielt eingebauten Strukturveränderungen im Reagenzglas herzustellen. Durch Einbau von Spinsonden werden die Biomoleküle für die EPR-Spektroskopie zugänglich, mit der einzelne Proteindomänen und deren Strukturdynamik vermessen werden können. Mögliche technische Anwendungen der Lichtsammlerkomplexe werden nach Immobilisierung an festen Oberflächen und in Hybridkomplexen mit organischen Farbstoffen und Halbleiter-Nanokristallen (Quantum Dots) ausgetestet.

Wasserlösliches Chlorophyll-Protein (WSCP)

WSCPs werden in Brassicaceen und einigen anderen Familien gefunden; ihre Funktion ist noch unklar. Sie zeichnen sich durch eine enorme Stabilität aus – selbst stundenlanges Kochen kann ihrer nativen Struktur nichts anhaben. Wir untersuchen rekombinantes WSCP, um seine Strukturstabilität zu verstehen und Hinweise auf seine biologische Funktion zu bekommen.

Biomineralisationsproteine

Kieselalgen benutzen silikatfällende Proteine, um ihre gläsernen Zellwände herzustellen. Wir stellen rekombinante Versionen des Silaffins her, eines Biomineralisationsproteins aus der Kieselalge Thalassiosira pseudonana. Durch systematische Variation der Aminosäuresequenz und Einfügen von Proteinmodifikationen wollen wir die Strukturmerkmale identifizieren, die für bestimmte silikatfällende oder –stabilisierende Eigenschaften des Proteins verantwortlich sind.

Drei aktuelle Publikationen

Roeder et al., Langmuir 30, 14234-13240 (2014)
Fehr et al., J. Biol. Chem. 290, 26007-26020 (2015)
Fehr et al., Biochim. Biophys. Acta 1857, 695-704 (2016)

Besonderheiten

Vertrauensdozent der Studienstiftung des Deutschen Volkes;
„Steering Committee“ des MPGC, Projektleiter in der Exzellenz-Graduiertenschule MAINZ.