Silikat-Polykondensation mit Hilfe polykationischer Proteine

Biomineralisation

Kieselalgen (Diatomeen) sind einzellige photoautotrophe Orga­nismen, die sich mit einer zweigeteilten Schale aus Silikat um­geben. Die beiden Schalenhälften beste­hen aber nicht nur aus amorph polymerisertem SiO2. Sie ent­halten darüber hinaus langkettige Polyamine und Silaffine, die bei der Verknüpfung der Kieselsäure-Monomere [Si(OH)4] zum SiO2 von entschei­dender Bedeutung sind. Silaffine sind kurze kationische Peptide mit charakteristischen posttranslationalen Modifikationen (Kröger et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97, 14133-14138, 2000; Kröger et al., J. Biol. Chem. 276, 26066-26070, 2001).

Ausgehend von rekombinantem Silaffin konstruieren wir Peptide, die die Silikatpolymerisa­tion in geeigneter Weise initiieren. Sowohl die Länge der Peptide als auch die Aminosäure¬abfolge werden variiert und dann auf ihre Silikat-fällenden Eigenschaften hin untersucht (Ref.: Roeder et al., 2014; Zerfaß et al; 2015). In Zusammenarbeit mit Prof. W. Tremel (Anorganische Chemie, JGU Mainz) haben wir per „phage display“ ein Peptid konstruiert, das spezifisch an das Calciumcarbonat-Polymorph Vaterit bindet (Ref.: Schüler et al., 2014).